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File:Spike omicron mutations side.png

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Positions of mutations in the SARS-CoV-2 Omicron variant compared to the original strain, showing amino acid substitutions (yellow), deletions (red), and insertions (green). In this trimeric structure, two monomers (gray and light blue) have their receptor-binding domains in the "down" conformation while one (dark blue) is in the "up" or "open" conformation. "Side" view shows receptor-binding domains at the top of the image; the membrane would be located at the bottom. Mutation data source from WHO. Rendered from PDB: 6VYB​.

Structure, Function, and Antigenicity of the SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein. Walls, A.C., Park, Y.J., Tortorici, M.A., Wall, A., McGuire, A.T., Veesler, D. (2020) Cell 181: 281

PubMed: 32155444 DOI: 10.1016/j.cell.2020.02.058
日期
来源 自己的作品
作者 Opabinia regalis
其他版本 See File:Spike omicron mutations top.png for top view

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当前2021年11月29日 (一) 04:282021年11月29日 (一) 04:28版本的缩略图1,280 × 960（665 KB）Opabinia regalis{{Information |Description=Positions of mutations in the SARS-CoV-2 Omicron variant compared to the original strain, showing amino acid substitutions (yellow), deletions (red), and insertions (green). In this trimeric structure, two monomers (gray and light blue) have their receptor-binding domains in the "down" conformation while one (dark blue) is in the "up" or "open" conformation. "Side" view shows receptor-binding domains at the top of the image; the membrane would be located at the bott...

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