胱抑素

現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要
PDB	PDB 1a67 PDB 1a90 PDB 1cew PDB 1cyu PDB 1cyv PDB 1dvc PDB 1dvd PDB 1eqk PDB 1g96 PDB 1gd3

蛋白酶抑制劑I25，胱抑素
蛋白酶抑制劑I25，胱抑素
	來自PDB條目3L0R的軟蜱非洲鈍緣蜱的免疫調節唾液胱抑素的晶體結構。
鑑定
標誌	Prot_inh_cystat
Pfam	PF00031（舊版）
Pfam宗系	CL0121（舊版）
InterPro（英語：InterPro）	IPR000010
SMART（英語：Simple Modular Architecture Research Tool）	SM00043
PROSITE（英語：PROSITE）	PDOC00259
Pfam
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要
PDB	PDB 1a67 PDB 1a90 PDB 1cew PDB 1cyu PDB 1cyv PDB 1dvc PDB 1dvd PDB 1eqk PDB 1g96 PDB 1gd3

胱抑素（英語：Cystatin），是個半胱氨酸蛋白酶抑制劑家族，它們具有序列同源性和位於反平行β摺疊頂部的α螺旋的共同三級結構。該家族被細分如下所述。

胱抑素與胎球蛋白、激肽原、富含組氨酸的糖蛋白和胱抑素相關蛋白質具有相似性。^[2]^[3]^[4]胱抑素主要抑制屬於肽酶家族C1（木瓜蛋白酶家族）和C13（豆莢蛋白家族）的肽酶（蛋白酶的另一個術語）。眾所周知，它們會錯誤摺疊形成類澱粉蛋白沉積物，並與多種疾病有關。^{[來源請求]}

種類

胱抑素家族包括：

1型胱抑素，是在細胞內的並存在於許多細胞類型的胞質溶膠中，但也可以顯着濃度出現在體液中。它們是約100個殘基的單鏈多肽，既沒有二硫鍵也沒有碳水化合物側鏈。1型胱抑素也叫Stefin（以首次發現它們的Stefan研究所（英語：Jožef Stefan Institute）命名）^[5]）
2型胱抑素，主要是細胞外分泌的多肽，主要是酸性的，含有四個已知形成兩個二硫鍵的保守半胱氨酸殘基，可能是糖基化和/或磷酸化的。它們是用19到28個殘基的信號肽合成的。它們分佈廣泛，存在於大多數體液中。^{[來源請求]}
3型胱抑素，是多域蛋白。該組的哺乳動物代表是激肽原。哺乳動物中存在三種不同的激肽原：H-（高分子質量，IPR002395）和 L-（低分子量）激肽原，存在於許多物種中，以及T-激肽原，僅存在於大鼠中。^{[來源請求]}
未分類的胱抑素。這些是在一系列生物體中發現的胱抑素樣蛋白：植物中的植物胱抑素、哺乳動物中的胎球蛋白、昆蟲胱抑素和粉刺毒液胱抑素，可抑制MEROPS肽酶家族M12（astacin（英語：astacin）/響尾蛇金屬內肽酶）的金屬蛋白酶。此外，許多胱抑素樣蛋白已被證明缺乏抑制活性。^{[來源請求]}

人類胱抑素

CST1、CST2、CST3、CST4、CST5、CST6、CST7、CST8、CST9、CST11、CSTA、CSTB^{[來源請求]}

植物胱抑素

植物胱抑素具有特殊特性，可將其歸類為稱為植物胱抑素的特殊類別。一種是存在僅存在於植物胱抑素中的N端α螺旋。植物半胱氨酸蛋白酶參與多個過程，包括植物萌發和防禦。van Wyk等人發現在大豆中發現了大約19種與水稻胱抑素-I相似的不同胱抑素以及相關的半胱氨酸蛋白酶。^[6]

參見

Affimer，一種基於胱抑素支架的工程蛋白

參考文獻

^ Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M. Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata. The Biochemical Journal. July 2010, 429 (1): 103–12. PMC 3523712 . PMID 20545626. doi:10.1042/BJ20100280. ; rendered with PyMOL
^ Rawlings ND, Barrett AJ. Evolution of proteins of the cystatin superfamily. Journal of Molecular Evolution. January 1990, 30 (1): 60–71. Bibcode:1990JMolE..30...60R. PMID 2107324. S2CID 33504413. doi:10.1007/BF02102453.
^ Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM. Cystatins. Biochemical Society Symposium. 2003, 70 (70): 179–99. PMID 14587292. doi:10.1042/bss0700179.
^ Turk V, Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases. FEBS Letters. July 1991, 285 (2): 213–9. PMID 1855589. S2CID 40444629. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C.
^ Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V. Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes. Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. November 1983, 364 (11): 1481–6. PMID 6689312. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.
^ van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ. cysteine protease and cystatin expression and activity during soybean nodule development and senescence. BMC Plant Biology. November 2014, 14: 294. PMC 4243279 . PMID 25404209. doi:10.1186/s12870-014-0294-3.

閱讀

Cystatin: a protein that flips out! Interesting PDB structure article at PDBe （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館）

Lee C, Bongcam-Rudloff E, Sollner C, Jahnen-Dechent W, Claesson-Welsh L. Type 3 cystatins; fetuins, kininogen and histidine-rich glycoprotein. Frontiers in Bioscience. January 2009, 14 (14): 2911–22. PMID 19273244. doi:10.2741/3422.

外部連結

醫學主題詞表（MeSH）：Cystatins

[pmid20545626-1] Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M. Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata. The Biochemical Journal. July 2010, 429 (1): 103–12. PMC 3523712 . PMID 20545626. doi:10.1042/BJ20100280. ; rendered with PyMOL

[PUB00003412-2] Rawlings ND, Barrett AJ. Evolution of proteins of the cystatin superfamily. Journal of Molecular Evolution. January 1990, 30 (1): 60–71. Bibcode:1990JMolE..30...60R. PMID 2107324. S2CID 33504413. doi:10.1007/BF02102453.

[PUB00014312-3] Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM. Cystatins. Biochemical Society Symposium. 2003, 70 (70): 179–99. PMID 14587292. doi:10.1042/bss0700179.

[PUB00001614-4] Turk V, Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases. FEBS Letters. July 1991, 285 (2): 213–9. PMID 1855589. S2CID 40444629. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C.

[5] Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V. Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes. Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. November 1983, 364 (11): 1481–6. PMID 6689312. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.

[6] van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ. cysteine protease and cystatin expression and activity during soybean nodule development and senescence. BMC Plant Biology. November 2014, 14: 294. PMC 4243279 . PMID 25404209. doi:10.1186/s12870-014-0294-3.

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