缢断蛋白

Dynamin central region
	Structure of the nucleotide-free myosin II motor domain from Dictyostelium discoideum fused to the GTPase domain of dynamin I from Rattus norvegicus
鑑定
標誌	Dynamin_M
Pfam	PF01031（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR000375
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	結構概要

現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	結構概要

缢断蛋白
	融合了盘基网柄菌（Dictyostelium discoideum）的无核苷酸肌球蛋白II运动结构域和大鼠（Rattus norvegicus）的缢断蛋白I GTPase结构域的结构。
鑑定
標誌	Dynamin_N
Pfam	PF00350（旧版）
Pfam宗系	CL0023（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR001401
PROSITE（英语：PROSITE）	PDOC00362
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	結構概要

缢断蛋白（英語：Dynamin，也译为发动蛋白、动力蛋白）是一种与真核生物內吞作用有关的GTP酶（英语：GTPase）（GTPase），参与网格蛋白介导的内吞作用（英语：Receptor-mediated endocytosis）（clathrin-mediated endocytosis，CME）等各种膜裂变和融合过程。在CME的最后阶段，缢断蛋白组装并充当机械化学支架，使内陷的网格蛋白包被小窝（clathrin-coated pit，CCP）颈部的膜收缩和变形，并从细胞膜上切下新生囊泡^[1]^[2]。

缢断蛋白与其类似的蛋白属于一个“缢断蛋白超家族”（dynamin superfamily），成员包括：MX1（干扰素诱导的GTP结合蛋白1）、MFN1（线粒体融合蛋白1）、GBPs（鸟苷酸结合蛋白）等，都与细胞膜融合有关^[3]^[4]。

结构

缢断蛋白大小约96 kDa，长约900个氨基酸残基，从N-末端开始依次为GTP酶结构域（用于结合GTP）、富α螺旋区域、PH结构域（用于结合脂质）到C-末端的富脯氨酸结构域（用于结合SH3结构域的蛋白）^[5]。

参考文献

^ Henley JR, Cao H, McNiven MA. Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles. FASEB Journal. December 1999,. 13 Suppl 2 (9002): S243–7. PMID 10619136. doi:10.1096/fasebj.13.9002.S243.
^ Cheng, Xiaodong; Chen, Kuangcai; Dong, Bin; Yang, Meek; Filbrun, Seth L.; Myoung, Yong; Huang, Teng-Xiang; Gu, Yan; Wang, Gufeng; Fang, Ning. Dynamin-dependent vesicle twist at the final stage of clathrin-mediated endocytosis. Nature Cell Biology. 2021-07-12. doi:10.1038/s41556-021-00713-x.
^ Hinshaw, J. "Research statement, Jenny E. Hinshaw, Ph.D." （页面存档备份，存于互联网档案馆） National Institute of Diabetes & Digestive & Kidney Diseases, Laboratory of Cell Biochemistry and Biology. Accessed 19 March 2013.
^ Urrutia R, Henley JR, Cook T, McNiven MA. The dynamins: redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. January 1997, 94 (2): 377–84. PMC 34135 . PMID 9012790. doi:10.1073/pnas.94.2.377.
^ Jimah, JR; Hinshaw, JE. Structural Insights into the Mechanism of Dynamin Superfamily Proteins.. Trends in cell biology. 2019-03, 29 (3): 257–273. PMID 30527453. doi:10.1016/j.tcb.2018.11.003.

外部链接

醫學主題詞表（MeSH）：Dynamins

[Henley-1] Henley JR, Cao H, McNiven MA. Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles. FASEB Journal. December 1999,. 13 Suppl 2 (9002): S243–7. PMID 10619136. doi:10.1096/fasebj.13.9002.S243.

[ChengXiaodong-2] Cheng, Xiaodong; Chen, Kuangcai; Dong, Bin; Yang, Meek; Filbrun, Seth L.; Myoung, Yong; Huang, Teng-Xiang; Gu, Yan; Wang, Gufeng; Fang, Ning. Dynamin-dependent vesicle twist at the final stage of clathrin-mediated endocytosis. Nature Cell Biology. 2021-07-12. doi:10.1038/s41556-021-00713-x.

[Hinshaw-3] Hinshaw, J. "Research statement, Jenny E. Hinshaw, Ph.D." （页面存档备份，存于互联网档案馆） National Institute of Diabetes & Digestive & Kidney Diseases, Laboratory of Cell Biochemistry and Biology. Accessed 19 March 2013.

[Urrutia-4] Urrutia R, Henley JR, Cook T, McNiven MA. The dynamins: redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. January 1997, 94 (2): 377–84. PMC 34135 . PMID 9012790. doi:10.1073/pnas.94.2.377.

[Jimah-5] Jimah, JR; Hinshaw, JE. Structural Insights into the Mechanism of Dynamin Superfamily Proteins.. Trends in cell biology. 2019-03, 29 (3): 257–273. PMID 30527453. doi:10.1016/j.tcb.2018.11.003.

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